Sciencesetavenir.com 15.02.07

D’après Sciencesetavenir.com « des chercheurs pensent avoir enfin trouvé un point faible, une faille qui permettrait à un vaccin de frapper au bon endroit ». Peter Kwong et ses collègues expliquent que « sur l’une des protéines de surface du virus il est possible d’atteindre un site dont la structure reste stable jusqu’à ce qu’il se lie avec certains récepteurs de la cellule humaine ».

Le VIH a la capacité de modifier les structures de ses protéines de surface afin d’échapper aux agents du système immunitaire. Au milieu de cette armure, la protéine gp120 est l’une des rares à ne pas muter en permanence. Elle joue un rôle clef dans l’entrée du VIH dans les cellules en se liant avec les récepteurs CD4. A ce moment là, la gp120 change de structure pour rester masquée, explique Sciencesetavenir.com.

Grâce à la cristallographie, l’équipe de Kwong a constaté que l’épitope impliqué dans la toute première prise de contact entre la protéine gp120 et le récepteur CD4 était stable. Et qu’un anticorps, le b12, pouvait se lier à ce site et bloquer son fonctionnement.

Cette protéine de surface du virus aurait donc un talon d’Achille idéal pour cibler une attaque contre le VIH. Kwong et ses collègues se sont mis en quête d’une molécule qui permettrait à l’organisme de sécréter l’anticorps b12 en quantité suffisante pour bloquer le VIH, précise Sciencesetavenir.com.